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Seminar 1b: Hämoglobin und Myoglobin

Lernziele

  1. die Farbänderungen des Hämoglobins in Abhängigkeit vom Liganden und deren Bedeutung in der Diagnostik (z. B. Pulsoximetrie) beschreiben können. (MC) (SMPP)
  2. die Begriffe 'Zentralatom', 'Koordinationszahl', 'Chelatligand' und 'Ligandenaustausch' erläutern können. (MC)
  3. den Verlauf einer Sauerstoffbindungskurve darstellen und deren sigmoide Form in Bezug auf die tetramere Struktur des Hämoglobins erklären können. (MC)
  4. die koordinative Bindung (Komplexbindung) am Beispiel des Häms beschreiben können. (MC)


Lernziel 1 - nie gefragt

Unterschiedliche Färbung Blut, O2-Arm -> Dunkel, O2-Reich -> Heller
Bestimmung oxygeniertes Hämoglobin Anteil an Gesamthämoglobin -> Berechnung O2-Sättigung
SpO2 -> Subkutane Sauerstoffsättigung

Lernziel 2 - oft gefragt

Zentralatom - Atom in Mitte der Koordinativbindung, meist Metallatom
Koordinationszahl - Anzahl der Ligand-Bindungsplätze des Zentralatoms
Chelatligand - Ligand mit mehreren Bindungen zum Zentralatom
Ligandenaustausch

Lernziel 3 - selten gefragt

Sauerstoffbindungskurve - Anteil der Oxyhämoglobins in Relation zum Sauerstoffpartialdruck

Lernziel 4 - oft gefragt

Koordinativbindung - Elektronen vom Ligand, in Mitte Zentralatom

Koordinationszahl - Zahl der Liganden-Bindungsplätze

Hämoglobin - Tetramer aus alpha und beta Dimeren
Häm-Gruppe (gleiche bei allen Hämoglobin-Untereinheiten und Myoglobin) - Ligand komplexe Ringgruppe mit Proto-Porphyrinring (Tetrapyrrole)

Kooperativer Effekt


weitere Notizen

Myoglobin - eine Kette, hohe Affinität, kein Kooperativer Effekt, Speicherform im Muskel
Hämoglobin - 4 Untergruppen, niedrige Affinität
Koordinationszahlen von Zentralatom abhängig von den Außenorbitalen